Uien zijn een van de oudste vrienden van de mensheid en zorgen voor voedsel (en tranen) voor minstens 5000 jaar.
Het was pas in de laatste paar decennia dat onderzoekers erachter kwamen waarom we in huilen sneden als je in rauwe uien snijdt. En een recent artikel gepubliceerd in het tijdschrift ACS Chemical Biology presenteert het laatste stukje van de puzzel, plagend hoe de primaire oogirriterende chemische stof van de ui wordt gevormd.
Het traanproducerende - of traanafhankelijke - effect van uien is een soort chemische oorlogvoering die door de planten wordt gebruikt om zogenaamde roofdieren en chef-koks met messen af te weren. Maar de stappen die op die eerste plak in de dunne schil van de ui plaatsvinden, zijn complex.
Zoals Ashton Yoon rapporteert voor Discover, bevatten uiencellen vloeistofzakken gevuld met een enzym dat allinase wordt genoemd. Wanneer een ui in plakjes wordt gesneden, scheuren deze zakjes, waardoor het allinase vrijkomt dat vervolgens reageert met de aminozuren van de ui om sulfeenzuur te creëren.
Dat sulfeenzuur komt vervolgens in een andere reactie terecht, geholpen door een enzym dat bekend staat als lachrymatory factor synthase (LFS), dat een vluchtige stof creëert die bekend staat als lachrymatory factor (LF) die in de lucht zweeft en reageert met de zenuwen van je hoornvlies, oncontroleerbare tranen veroorzaken.
Het duurde tientallen jaren om dat proces te achterhalen, zegt Marcin Golczak, een auteur van de studie en hoogleraar farmacologie aan Case Western University. Hoewel onderzoekers ontdekten dat LF het belangrijkste oogirriterende middel was in de jaren 1970, ontdekten ze het LFS-enzym pas in 2002. Maar uitzoeken hoe LFS LF helpt produceren bleek nog uitdagender vanwege de instabiliteit en de neiging van LF om te verdampen.
Om deze vraag aan te pakken, moesten Golczak en zijn team creatief worden. Ze waren in staat om stabiele kristallen van het LFS-enzym te maken door het te binden aan een stabielere verbinding, crotylalcohol. Ze onderzochten vervolgens de structuur van het enzym, waaruit bleek dat de verbinding vergelijkbaar is met een goed bestudeerde superfamilie van eiwitten die START wordt genoemd. Door delen van het LFS-enzym te vergelijken waar andere verbindingen zich hechten aan vergelijkbare plaatsen op START-eiwitten, plaagden de onderzoekers de stappen uiteen hoe sulfeenzuur LF wordt.
Hoewel het oplossen van de uienpuzzel een veer in hun pet is, is het team van Golczak meer geïnteresseerd in wat het enzym hen kan vertellen over menselijke eiwitten. "We werken helemaal niet met planten, we maken deel uit van een medische school, " vertelt hij Smithsonian.com. “Ons laboratorium bestudeert eiwitten die betrokken zijn bij het transport van metabolieten. Maar de structuur van LFS en zijn vorm is vergelijkbaar met wat we bij mensen hebben, dus besloten we ernaar te kijken. ”
Toch zou de ontdekking gevolgen kunnen hebben voor de landbouw. In 2015 ontdekten de Japanse onderzoekers die LFS ontdekten dat ze minder tranende uien konden produceren door de bollen te bombarderen met ionen, die de enzymen afbreken die betrokken zijn bij de kettingreactie die leidt tot LF. In 2008 produceerde een andere groep onderzoekers in Nieuw-Zeeland een scheurvrije ui door het gen dat LFS produceert uit het uiengenoom te verwijderen. Geen van deze technieken heeft echter scheurvrije uien op de markt gebracht.
Golczak zegt dat precies weten hoe LFS LF creëert, onderzoekers zou kunnen helpen een remmer te ontwerpen om de vorming van de traaninducerende stof te voorkomen, die misschien minder controversieel is dan genetische modificatie. “Je zou een oplossing of een spray met de remmer kunnen ontwerpen. Ik weet niet of dat een goede aanpak is, 'zegt hij. “We volgen het niet. We laten de Japanse jongens ernaar kijken. '
Tot die tijd, probeer je uien te koelen voordat je snijdt om de afgifte van die schadelijke dampen te vertragen.
